Actividad proteín-quinasa endógena y fosforilación de protaínas intracelulares en cáncer de mama: relación con elementos hsitológicos de pronóstico / Endogenous protein-kinase activity and intracellular protein phosphorylation in breast cancer: relationship with histological elements of prognostic

Existen evidencias previas que demuestran un aumento de la actividad global de proteín-quinasa en tejido mamario canceroso, lo que se traduce en patrones de fosforilación proteica alterados, tanto para proteínas de membrana (plasmática y nuclear) como citoplásmicas. La fosforilación proteica es un importante mecanismo de regulación de ciclo celular, de modo que el hallazgo de fosforilaciónes anormales dentro de las células patológicas puede constituir un indicio de la alteración que induce la neoplasia, y en la práctica podría relacionarse con la evolución del tumor. Con el objeto de cuantificar los niveles de fosforilación endógena de proteínas y de demostrar que los patrones de fosforilación en las células neoplásicas son diferentes de los de la células no neoplásicoas, se realizó un estudio en homegenizado de tejido mamario obtenido de 18 pacientes, en cada una de las cuales se extrajó una muestra de tejido canceroso y otra de parénquima mamario normal. En ellas se determinó la actividad PK endógena con técnica de Roskoski modificada y se determinó los patrones de fosforilación mediante análisis electroforético y posterior exposición en placas de autorradiografía.En 17 de los 18 casos, se detectó una diferencia entre los tejidos normales y los neoplásicos reflejado en los patrones de fosforilación respectivos. Las diferencias más notables se encontraron en la fosforilación endógena de la proteína de 59,5 kd que se fosforila en el 88,9 por ciento de los cánceres y en el 16,7 por ciento de los tejidos normales; la proteína de 13 kd que se fosforila en el 72,2 por ciento de los cánceres y en el 22,2 por ciento de los tejidos normales y en la proteína de 150 kd que se fosforila en el 94,4 por ciento de los cánceres y en el 16,7 por ciento de los tejidos normales. Las diferencias observadas demuestran que existe una notable alteración en los mecanismos de regularización de la fosforilación proteíca dentro de la célula de cáncer de mama

Actividad tirosina-protein-quinasas en cáncer de mama: correlación con algunos elementos de pronóstico / Tyrosine-protein-kinase activity in breast cancer: correlation with some pronostic elements

Diversas evidencias acumuladas en los últimos años relacionan la actividad de tirosina-protein-quinasa (TPK) con la transformación celular maligna y permiten suponer una relación entre dicha actividad y la capacidad de proliferación tumoral y por lo tanto, el pronóstico. En este trabajo se relaciona la actividad de TPK en 27 biopsias obtenidas de cáncer mamario humano con diversos parámetros clínicos y anátomo-patológicos de pronóstico. Las muestras de tejido fueron obtenidas quirúrgicamente de pacientes que presentaban cáncer de mama demostrado. Se determinó la actividad TPK en homogeneizados de tejido mamario utilizando (Val5) angiotensina II como sustrato exógeno. El estudio demostró una relación estadística entre la actividad global real de TPK (actividad TPK de las células tumorales menos la actividad TPK de las células mamarias normales) y el tamaño clínico del tumor, así como con el ² termográfico, sin encontrar relación con el número de ganglios invadidos ni con la pobre diferenciación celular. Estos antecedentes hacen suponer que de existir una relación entre la actividad global real de TPK y la evolución tumoral, ésta sea más bien con la velocidad de crecimiento que con el potencial metastizador

Actividad de tirosina-proteina-quinasas en cáncer de mama: comparación con la actividad obtenida en patologías benognas y en tejidos normales / Tyrosina-protein-kinase activity in breath cancer: comparison between benign pathologies and normal tissues activity

Tyrosine protein kinase (TPK) activity is associated to malignant cellular transformation. This work compares TPK activity in 27 surgical biopsy samples of mammary carcinoma, 10 samples of normal mammary tissue. TPK activity was determined in tissue homogenates using (Val5) angiotensin II as exogenous substrate. In samples of mammary carcinoma, TPK activity was 33.86 ñ 31.98 pmol P32/mg protein/30 min. This value was significantly higher that those observed in fibrocystic disease (3.92 ñ 2.35), fibroadenomas (13.86 ñ 10.9) and normal tissue (3.56 ñ 3.02)